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Dos residuos de aminoácidos situados en
la superficie de una proteína determinan su resistencia a temperaturas
elevadas
| 10/05/00 |
Biomedia (Barcelona). Un grupo de
investigadores dirigido por Franz
Schmid, de la Universidad de Bayreuth en Alemania, ha
estudiado qué particularidades presentan los organismos termófilos (afines al
calor) para poder vivir a temperaturas elevadas, de más de 50ºC. A estas
temperaturas la mayoría de las proteínas se desnaturalizan, es decir, pierden
su estructura tridimensional y, con ella, su funcionalidad. En cambio, las
proteínas de los termófilos son muy estables y resisten el calor. Esta
investigación, publicada en la revista Nature Structural Biology
(2000; 1 de mayo: 380-383), ha concluido que la mayor estabilidad de la versión
termofílica de una determinada proteína viene dada por dos residuos de
aminoácidos situados en su superficie. Esta hipótesis se comprobó introduciendo
los dos aminoácidos identificados en una proteína mesofílica (de un organismo
que crece sólo a temperaturas moderadas). Esta proteína se volvió resistente a
las altas temperaturas. Los termófilos son un subgrupo de los extremófilos, organismos que se
caracterizan por resistir en condiciones extremas. Los extremófilos son muy
valiosos en biotecnología puesto que de ellos se pueden obtener proteínas muy
estables de gran valor tecnológico, como las que han permitido el desarrollo de
la técnica de la PCR (reacción en cadena de la polimerasa), técnica que permite
la multiplicación de copias de cadenas de DNA.
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