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Resistencia a los antibióticos: estudio sobre estructuras cristalinas de betalactamasas
| Maria Roura | 24/11/00 |
Biomedia
(Barcelona). El descubrimiento de la penicilina marcó el inicio del desarrollo y la
aplicación de los antibióticos de amplio espectro para tratar las infecciones
bacterianas. La penicilina y antibióticos afines como la cefalosporina,
interfieren con la síntesis de la pared celular de la bacteria y por esta razón
flaquea la barrera que protege la bacteria del medio ambiente. Estos
antibióticos comparten una estructura de trabajo común llamada anillo betalactámico que es el componente
activo de estos compuestos. Los antibióticos han sido tan efectivos en matar bacterias que se ha
declarado que ha sido ganada la guerra contra las infecciones bacterianas. No
obstante, la aparición de microorganismos resistentes a los antibióticos hace
pocos años se ha convertido en un tema de salud público serio. El mecanismo por
el cual la bacteria se hace resistente a los antibióticos betalactámicos es por producir
enzimas betalactamasas que
destruyen estos compuestos. En la actualidad hay más de 100 betalactamasas
conocidas que inactivan toda la batería de antibióticos betalactámicos. Un tipo
de betalactamasas (la clase de enzimas D) se encuentra a menudo codificado en
piezas circulares de DNA que puede ser transferido desde una cadena bacterial a
otra. Esto permite la amplia distribución de la resistencia a los antibióticos
y afecta a un serio tratamiento de salud. Por esto, es necesario encontrar
inhibidores efectivos que detengan la acción de las betalactamasas. Para permitir un diseño racional de inhibidores de la clase D de
betalactamasas, la investigadora Natalie C.J. Strynadka y colaboradores de la
canadiense University of British Columbia han
determinado la estructura cristalina de alta resolución de la clase de enzima
D. Con las estructuras representativas de todas las clases de betalactamasas actualmente conocidas,
será posible planificar nuevas estrategias para contraatacar las bacterias
resistentes a la betalactamasa. El artículo
publicado en la revista Nature
Structural and Biotechnology de octubre (Nature Structural and Biotechnology 2000 [7]; 10: 918-925) describe
la estructura cristalina del enzima de amplio espectro OXA-10, un antibiótico
de la clase D betalactamasa procedente
de la bacteria Pseudomonas aeruginosa.
Los autores han encontrado diferencias significativas entre la totalidad de los
pliegues observados en esta estructura cristalina y los relacionados con las
clases A y C beta-lactamasas y
confirman que los D enzimas han desarrollado un mecanismo de catálisis distinto
para la hidrólisis de las betalactamasas. Maria Roura es bióloga y
periodista. Más
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