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Posibilidad de detectar la versión infecciosa de los priones
| Juan Carlos López García | 5/01/00 |
Biomedia (Londres). En
fechas recientes, las enfermedades ocasionadas por priones están recibiendo más
atención que nunca. La posibilidad de que una nueva epidemia de la
encefalopatía espongiforme bovina (o enfermedad de las vacas locas, como es
conocida popularmente) se desate en Francia ha vuelto a poner a esta patología
y a su equivalente humano, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, en boca de los
medios de comunicación y del público en general. Aunque aún desconocemos cómo
se desencadenan las enfermedades de este tipo, sabemos que el agente infeccioso
es una proteína conocida comúnmente como prión, la cual existe normalmente en
nuestro organismo. La función de esta proteína (también llamada PrPC)
es todavía un misterio, pero se sabe que la versión normal de esta molécula es
inocua y que la molécula dañina es una variante de la PrPC conocida
como PrPSc, la cual adopta una estructura tridimensional anómala.
Esta nueva estructura favorece su interacción anormal con otras moléculas,
entre las que se encuentra la versión normal de la PrPC. Al parecer,
PrPSc actúa como una especie de molde e impone su conformación
anormal sobre la estructura de PrPC, lo que se traduce en la
acumulación anormal de complejos proteínicos y la subsecuente muerte celular en
diferentes partes del sistema nervioso. ¿Qué provoca que la PrPC adopte la conformación anormal y
se convierta en PrPSc? Esta pregunta es fundamental para entender y
encontrar la cura contra las encefalopatías espongiformes pero aún estamos
lejos de conocer la respuesta. De hecho, las diferencias entre PrPC
y PrPSc son tan sutiles que incluso distinguir entre ellas resulta
muy difícil. Sin embargo, un estudio
publicado el 23 de noviembre en la revista Nature promete ser la
clave para avanzar en este aspecto del problema al reportar que el
plasminógeno, una proteína sanguínea involucrada en la coagulación, es capaz de
unirse de manera específica a la PrPSc, convirtiendo al plasminógeno
en la primera molécula capaz de distinguir entre las dos formas de la PrP. Utilizando una serie de técnicas bioquímicas
convencionales, un grupo de investigadores de Suiza y Austria encontró que, de
entre todas las proteínas presentes en la sangre, el plasminógeno es la única
capaz de distinguir entre PrPSc y PrPC. Más aún, estos
científicos localizaron la parte del plasminógeno responsable de esta
interacción y observaron que se trata de una región de la molécula que tiende a
unirse a proteínas ricas en el aminoácido lisina (tales como PrPC).
Esta observación es muy interesante, pues se ha observado que la versión normal
de la PrPC humana de ciertos individuos contiene secuencias ricas en
lisina, las cuales protegen al portador de contraer la enfermedad. En otras
palabras, aquellos individuos cuya PrPC contiene lisinas en
determinados sitios no tienden a desarrollar la encefalopatía espongiforme. Los resultados de este estudio tienen una
serie de implicaciones muy profundas. Por un lado, es posible que la
interacción del plasminógeno con la PrPSc guarde una relación
directa con la aparición de la patología pues el plasminógeno, además de estar
presente en la sangre, también se localiza en el sistema nervioso, donde
participa en diferentes procesos fisiológicos. Por el otro, la PrPSc
no sólo se acumula en el cerebro sino que también viaja por el torrente
circulatorio. Por lo tanto, si el plasminógeno se une a la proteína anormal,
debería ser posible reducir el nivel de plasminógeno en la sangre para
‘limpiarla’ de PrPSc y disminuir la infectividad de los productos
animales que se obtienen de la sangre. Sin embargo, quizá la importancia más
evidente de estos resultados es que la unión del plasminógeno puede utilizarse
con fines diagnósticos. Dado que no contamos con anticuerpos capaces de
distinguir entre PrPC y PrPSc, la selectividad del
plasminógeno podría ser utilizada para detectar la presencia de la proteína
anormal en la sangre de manera temprana, mucho antes de que se manifiesten los
signos característicos de las encefalopatías espongiformes. Más información en Biomedia: Más información en la red:
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